Prolin nedir: Prolini anlamak
Prolin insan vücudunda esansiyel olmayan bir amino asittir. Prolinin üç formu vardır: DL-prolin, L-prolin ve D-prolin. Genellikle adı geçen prolin, oda sıcaklığında sütunlu bir kristal olan, doğal olarak oluşan bir amino asit olan L-prolindir. Isıtıldığında 215-220 derecede hızla ayrışır. Sıcak suda ve etanolde çözünür, hafif tatlı bir tada sahiptir ve higroskopiktir. Alkali bir çözeltide sola döner. [ ]D25-86.5 derece (su), -60.4 derece (5N hidroklorik asit). Çeşitli proteinlerde bulunur. Deniz planktonik organizmalarında orta derecede bol miktarda bulunan bir amino asittir ve ayrıca deniz suyunda, parçacıklarda ve deniz çökeltilerinde de bulunur.
Prolin nedir: Protein yapı özellikleri
Prolin yan zincirinin benzersiz siklik yapısı, diğer amino asitlerle karşılaştırıldığında proline mükemmel konformasyonel sertlik kazandırır. Ayrıca prolin ve diğer amino asitler arasındaki peptit bağı oluşum hızını da etkiler. Prolin, bir peptid bağıyla amid grubuna bağlandığında, nitrojeni herhangi bir hidrojene bağlanmaz; bu, hidrojen bağlarını bağışlayamayacağı ancak hidrojen bağlarını kabul edebileceği anlamına gelir.
Gelen Pro-tRNAPro ile peptit bağlarının oluşumu, N-alkil amino asitlerin genel bir özelliği olan diğer tRNA'lardan çok daha yavaştır. Gelen tRNA ile prolin ile biten zincir arasındaki peptid bağının oluşumu da yavaştır. Prolin-prolin bağının oluşumu en yavaş olanıdır.
Prolinin benzersiz konformasyonel sertliği, prolin kalıntıları yakınındaki proteinlerin ikincil yapısını etkiler ve termofilik bakteri proteinlerinde prolinin daha yüksek prevalansını açıklayabilir. Protein ikincil yapısı, protein omurgasının dihedral açıları φ,ψ ve ω ile tanımlanabilir. Prolin yan zincirinin döngüsel yapısı φ açısını yaklaşık -65 derecede kilitler.
Prolin, -helisler ve -tabakalar gibi geleneksel ikincil yapı elemanlarında yapısal bir bozucu olarak görev yapabilir; bununla birlikte prolin aynı zamanda genellikle bir -sarmalda ve -yaprakların kenarlarında x'inci kalıntı olarak da bulunur. Prolin lactobacillus tozu da dönüşlerde (başka bir ikincil yapı) yaygındır ve dönüşlerin oluşmasına yardımcı olur. Bu, prolinin tamamen polar olmayan bir yan zincire sahip olmasına rağmen sıklıkla solvente maruz kalması şeklindeki garip gerçeği açıklayabilir.
Ardışık prolinler veya hidroksiprolinler, kollajenin ana ikincil yapısı olan poliprolin helislerini üretebilir. Prolinin hidroksilasyonu, prolil hidroksilaz yoluyla kollajenin konformasyonel stabilitesini önemli ölçüde artırır. Bu nedenle prolin hidroksilasyonu, yüksek organizmaların bağ dokularını korumak için çok önemli bir biyokimyasal işlemdir. İskorbüt gibi ciddi hastalıklara, prolil hidroksilaz mutasyonları veya esansiyel askorbik asit (C vitamini) kofaktörlerinin eksikliği gibi bu hidroksilasyondaki kusurlar neden olabilir.